sasiad Polski

L-Cysteina
Ogólne informacje
Nomenklatura systematyczna (IUPAC):
kwas (2R)-2-amino-3-merkaptopropionowy
Inne nazwy	Cys C
Wzór sumaryczny	C3H7NO2S
SMILES	C(C(C(=O)O)N)S
Masa molowa	121,158 g/mol
Identyfikacja
Numer CAS	52-90-4
Właściwości Temperatura topnienia 224°C (497,15 K; ±4°) Punkt izoelektryczny 5,05
Niebezpieczeństwa
MSDS	Zewnętrzne dane MSDS
Klasyfikacja UE	Treść oznaczeń: Xn - szkodliwy
Zwroty ryzyka	R: 22
Numer RTECS	HA1600000
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą warunków standardowych (25°C, 1000 hPa)

Cysteina (nazwa skrótowa Cys) jest aminokwasem kodowanym, endogennym, wchodzącym w skład wielu białek, zawierającym grupę tiolową, dzięki której jest zdolna do tworzenia mostków siarczkowych - jednego z czynników wpływających na trzeciorzędową strukturę białek. Cysteina łącznie z metioniną tworzą grupę aminokwasów siarkowych.

Spis treści 1 Biosynteza 2 Znaczenie biochemiczne i własności 3 Występowanie i zastosowania 4 Przypisy

[edytuj] Biosynteza

Cysteina powstaje w reakcji transsulfurylacji, tj. przeniesienia atomu siarki z metioniny na serynę z udziałem cząsteczki ATP. Połączenie dwóch cząsteczek cysteiny, po redukcji grup tiolowych (SH), prowadzi do otrzymania struktury nazywanej cystyną.

[edytuj] Znaczenie biochemiczne i własności

Cysteina odgrywa podstawową rolę w tworzeniu się trzeciorzędowych struktur białek. Reakcja grup SH między dwoma merami cysteiny obecnych w łańcuchach polipeptydowych prowadzi do powstania mostków dwusiarczkowych.

Cysteina po dekarboksylacji jako cysteamina znajduje się w koenzymie A, a jej grupa tiolowa jest grupą czynną tego koenzymu, biorącego udział w wielu rekcjach, m.in. w przenoszeniu dwuwęglowych grup acylowych, w biosyntezie kwasów tłuszczowych, a także licznych estrów i amidów oraz w przemianach katabolicznych.

Cysteina wchodzi w skład tripeptydu glutationu (y-glutamylo-cysteinylo-glicyny), w którym jej grupa tiolowa jest grupą czynną w reakcjach redoks. Utlenienie i dekarboksylacja cysteiny prowadzi do powstania tauryny wchodzącej w skład soli kwasów żółciowych.

W produktach żywnościowych cysteina i metionina mogą się utleniać do sulfoksydu i sulfonu metioniny oraz do kwasu cysternowego.

[edytuj] Występowanie i zastosowania

W białku zbóż i kukurydzy na ogół znajdują się wystarczające ilości aminokwasów siarkowych do pokrycia zapotrzebowania zwierząt, natomiast za mało jest ich w białku nasion roślin motylkowatych, a więc i w śrucie sojowej.

Dostosowanie zawartości aminokwasów niezbędnych w dawce do zapotrzebowania (zbilansowanie aminokwasów) dotyczy zazwyczaj czterech z nich: lizyny, metioniny (lub metioniny + cysteiny), treoniny i tryptofanu. Niedostateczną ilość jednego lub paru z tych aminokwasów w paszy dla zwierząt hodowlanych uzupełnia się, podwyższając poziom białka lub dodając preparaty aminokwasów krystalicznych (czystych).

Polskie normy żywienia świń zalecają stosunek lizyny do metioniny z cysteiną, treoniny i do tryptofanu jak 100:60:62:18. W żywieniu trzody chlewnej w Stanach Zjednoczonych zalecany stosunek tych aminokwasów wynosi odpowiednio: 100:57:66:18 (NRC, 1998, żywienie do woli).^[1]

Przypisy

p • d • e 20 podstawowych aminokwasów występujących w białkach Alanina • Arginina • Asparagina • Kwas asparaginowy • Cysteina • Kwas glutaminowy • Glutamina • Glicyna • Histydyna • Izoleucyna • Leucyna • Lizyna • Metionina • Fenyloalanina • Prolina • Seryna • Treonina • Tryptofan • Tyrozyna • Walina